Sisu

• Sisu: Hemoglobiini ja müoglobiini erinevus
• Võrdlusdiagramm
• Mis on hemoglobiin?
• Mis on müoglobiin?
• Peamised erinevused
• Järeldus

Peamine erinevus hemoglobiini ja müoglobiini vahel on see, et hemoglobiini leidub punastes verelibledes ja sellel on tetrameerne struktuur, samal ajal kui müoglobiini leidub lihastes ja sellel on monomeerne struktuur.

Nii hemoglobiin kui ka müoglobiin on valgud, millel on hapniku kandmise võime. Kuna mõlema valgu põhifunktsioon on sama, on neil palju erinevusi. Hemoglobiin on punastes verelibledes. Müoglobiini leidub peamiselt lihasrakkudes.

Hemoglobiin koosneb hemist ja globiini ahelast. Lisaks koosneb heem rauast ja protoporfüriinist. Hemoglobiini struktuur on tetrameerne. Kaks selle polüpeptiidahelatest on alfa-ahelad ja kaks beeta-ahelat. Kuigi müoglobiini struktuur on monomeerne. See sisaldab ühte polüpeptiidahelat. Müoglobiin koosneb heemist ja neljast pürroolitsüklist, mis on kinnitatud metsiinisildade abil.

Hemoglobiini kirjutatakse ka kui Hb, samal ajal kui müoglobiini kirjutatakse kui MB. Hemoglobiini põhiroll on hapniku ülekandmine kogu keha rakkudele, kui veri kehas ringleb. Müoglobiin varustab hapnikku ainult lihastega. Müoglobiin kannab hapnikku hemoglobiinist lihasraku mitokondritesse ja seda hapnikku kasutatakse energia tootmiseks hingamisprotsessis. Hemoglobiinil on afiinsus rohkem süsinikmonooksiidi kui hapnikul, samal ajal kui müoglobiinil puudub afiinsus CO suhtes. Hemoglobiin võib seostuda ka CO2, NO ja vesinikuioonidega.

Hemoglobiini funktsioone saab kirjeldada järgmiselt; see annab verele punase värvuse raua olemasolu tõttu. See on hapniku ja CO2 kandja. See mängis füsioloogiliselt aktiivse kataboliidi rolli. See hoiab vere pH-taset. Samuti mängib see rolli RBC-de metabolismis. Müoglobiini funktsioone saab kirjeldada järgmiselt; sellel on võime säilitada hapnikku, mis paneb lihase efektiivsemalt tööle. Samuti aitab see keha anaeroobsetes olukordades ja näljas. Müoglobiin mängib rolli ka kehatemperatuuri reguleerimisel. Keskne metall mõlemas valgus on raud ja mõlemad on globaalsed valgud. Mõlema valgu ligand on hapnik. Hemoglobiini tüübid on Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embrüonaalne hemoglobiin, loote hemoglobiin ja glükosüülitud hemoglobiin. Müoglobiini ei jaotata enam tüüpideks.

Sisu: Hemoglobiini ja müoglobiini erinevus

• Võrdlusdiagramm
• Mis on hemoglobiin?
• Mis on müoglobiin?
• Peamised erinevused
• Järeldus

Võrdlusdiagramm

Alus	Hemoglobiin	Müoglobiin
Definitsioon	See on valk, mida leidub punastes verelibledes, ja sellel on hapniku kandevõime.	See on valk, mida leidub lihasrakkudes. Sellel on ka hapniku kandevõime.
Koostis	See koosneb heemi ja globiini ahelatest. Lisaks koosneb heem rauast ja protoporfüriinist.	See koosneb heemist ja neljast pürrooli rõngast, mis on kinnitatud metsiinisildade abil.
Polüpeptiidahelad	Kaks selle polüpeptiidahelaid on alfa ja kaks on beeta.	See sisaldab ühte polüpeptiidahelat.
Struktuuri tüüp	Sellel on tetrameerne struktuur.	Sellel on monomeerne struktuur.
Sidumis- ja ladustamisvõime	Sellel on võime siduda hapnikku, kuid see ei suuda hapnikku säilitada.	See võib siduda ja säilitada ka hapnikku.
Alatüübid	Hemoglobiini tüübid on Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embrüonaalne hemoglobiin, loote hemoglobiin ja glükosüülitud hemoglobiin.	Müoglobiini ei jagata veel alamtüüpideks.
Tsentraalne metall ja ligand	Tsentraalne metall on aatom ja ligand on hapnik.	Tsentraalne metall on aatomrauda ja ligand on hapnik.
Afiinsus muude gaaside suhtes	Sellel on rohkem afiinsust CO kui hapniku suhtes. See võib seostuda ka CO2, NO ja vesinikuioonidega.	Sellel on võime seostuda ainult hapnikuga.
Funktsioon	Vere ringluse ajal transpordib see hapnikku kogu kehas.	See kannab hapnikku hemoglobiinist lihasraku mitokondritesse. Seda hapnikku kasutatakse aeroobses hingamises.
Muud funktsioonid	Muud funktsioonid on, see annab verele hapniku olemasolu tõttu punase värvi. Samuti aitab see kaasa RBCde metabolismile. Nad mängivad ka füsioloogiliselt aktiivseid kataboliite. Hemoglobiin aitab säilitada ka vere pH taset.	Selle üks olulisi funktsioone on hapniku säilitamine lihasfunktsioonide jaoks. See aitab ka anaeroobsetes tingimustes ja nälga. see aitab kaasa ka keha temperatuuri hoidmisele.

Mis on hemoglobiin?

Hemoglobiin on teatud tüüpi valk, mida leidub RBC-des ja millel on hapniku kandevõime. Sellel on tetrameerne struktuur ja ümmargune kuju. See koosneb hemist ja globiini ahelast. Lisaks koosneb heem rauast ja protoporfüriinist. Iga alfaühik koosneb lisaks 144 jäägist, samas kui iga beetaühik koosneb lisaks 146 jäägist. Hemoglobiini põhiroll on hapniku transportimine kogu kehas, kui vereringe toimub. Sellel on rohkem afiinsust CO kui hapniku suhtes. See on tubades magavate inimeste “vaikse surma” põhjus, kui gaasiküttekehad jäävad ööseks sisse. See võib seostuda ka CO2, NO ja vesinikuioonidega. Hemoglobiin annab verele hapniku olemasolu tõttu iseloomuliku punase värvuse. Samuti mängib see rolli punaste vereliblede ainevahetuses. See aitab säilitada vere pH taset. Nad on aktiivsed kataboliidid. Lühikeses vormis kirjutatakse hemoglobiini ka kui Hb. Normaalne hemoglobiinisisaldus on meestel 13–16 mg / dl, naistel aga 12–14 mg / dl. Hemoglobiini puudust nimetatakse aneemiaks. Selle hapniku sidumiskõver on sigmoidset tüüpi.

Mis on müoglobiin?

Müoglobiin on ka valk, mida leidub lihasrakkudes, ja sellel on ka hapniku kandevõime. Sellel on ka globaalne kuju, kuid see on monomeerne valk. See sisaldab ainult polüpeptiidahelat. See sisaldab rauda ja nelja pürroolitsüklit, mis on kinnitatud metsiinisildadega. See seostub hapnikuga tihedamalt ja kindlamini. Sellel puudub sidumisvõime teiste gaasidega. Selle hapniku sidumiskõver on hüperboolne tüüp. Lühikeses vormis kirjutatakse see ka kui MB. Selle keskne aatom on ka raud nagu hemoglobiin ja ligand on hapnik. Selle eriline kvaliteet on see, et see mitte ainult ei seo hapnikuga, vaid suudab seda ka säilitada, mis aitab kehal tingimustes, kus hapnikuvarustus on puudulik. See korjab hemoglobiinist hapniku ja kannab selle üle lihasraku mitokondritesse, kus seda kasutatakse aeroobses hingamises. See aitab kehal ka temperatuuri reguleerida. See aitab ka näljatunde ajal.

Peamised erinevused

1. Hemoglobiin on hapnikku siduv valk, mida leidub RBC-des, samas kui müoglobiin on ka valk, millel on hapniku kandmise võime, kuid seda leidub lihastes.
2. Hemoglobiinil on tetrameerne struktuur, samal ajal kui müoglobiinil on monomeerne struktuur.
3. Müoglobiin võib säilitada ka hapnikku, kuid hemoglobiin ei suuda seda säilitada.
4. Hemoglobiinil on veel alatüüpe, mille olulised tüübid on Hb A1, Hb A2 ja Hb f. Müoglobiinil puuduvad täiendavad alamtüübid.
5. Hemoglobiinil on kaks alfa-ahelat ja kaks beeta-ahelat, samal ajal kui müoglobiinil on üks polüpeptiidahel.
6. Hemoglobiinil on afiinsus ka mõnede teiste gaaside, näiteks CO, CO2 ja NO jne suhtes. Müoglobiinil puudub afiinsus teiste gaaside suhtes.

Järeldus

Nii hemoglobiin kui ka müoglobiin on valgud, millel on hapniku kandmise võime. Mõlemal on erinev struktuur ja funktsioonid. Bioloogiaüliõpilastel on oluline teada neid erinevusi. Ülaltoodud artiklis õppisime põhjalikult hemoglobiini ja müoglobiini.