Sisu

• Sisu: Alfa-heelixi ja beeta-volditud lehe erinevus
• Võrdlusdiagramm
• Mis on Alpha Helix?
• Mis on beeta-volditud leht?
• Peamised erinevused

Motiiv, mis asub valkude sekundaarstruktuuril ja muutub standardiks parempoolse rullitud või spiraalse kinnitusena, mis eristab heeliksit, seega üldtuntud kui alfa-heeliks. Teisest küljest määratletakse beeta-volditud leht, mida nimetatakse ka b-leheks, valkudes esineva iseloomuliku sekundaarse struktuuri standardmotiiviks.

Sisu: Alfa-heelixi ja beeta-volditud lehe erinevus

• Võrdlusdiagramm
• Mis on Alpha Helix?
• Mis on beeta-volditud leht?
• Peamised erinevused
• Video selgitus

Võrdlusdiagramm

Eristamise alused	Alfa Helix	Beeta plisseeritud leht
Definitsioon	Motiiv, mis asub valkude sekundaarstruktuuril ja muutub standardiks parempoolse rull- või spiraalse kinnitusena, mis eristab spiraali.	Beetaplekiga lehte, mida nimetatakse ka b-leheks, määratletakse valkudes esineva iseloomuliku sekundaarse struktuuri standardmotiivina.
Aminohapped	Aminohapete R-rühmad eksisteerivad välispinnal.	-R rühmad esinevad lehe välis- ja sisepinnal.
Liimimine	Vesiniksidemed tekivad polüpeptiidahelas spiraalsete struktuuride loomiseks.	Olemas kaks või enam kui kaks vesiniksidemetest koosnevat beeta-ahelat.

Mis on Alpha Helix?

Motiiv, mis asub valkude sekundaarstruktuuril ja muutub standardiks parempoolse rullitud või spiraalse kinnitusena, mis eristab heeliksit, seega üldtuntud kui alfa-heeliks. Siin tähistab N-H rühm struktuuri piires vesiniksideme C = O rühmaga, mida nimetatakse aminohapete selgrooks, mis ilmneb neljas jäägis enne valgujärjestust. Kaks peamist edusammu tänapäevase α-spiraali demonstreerimisel olid järgmised: parema sideme geomeetria aminohapete ja peptiidide vääriskivide struktuuriotsuste tõttu ja Paulingi ootuses tasapinnaliste peptiidsidemete järele; ja loobumine vajalikust hoiuste arvust spiraali pöörde kohta. Eluline minut saabus 1948. aasta varakevadel, kui Pauling tuli veaga alla ja läks magama. Kui ta oli kurnatud, joonistas ta paberitükile üldjuhul õigete mõõtmetega polüpeptiidahela ja varises selle spiraaliks, pidades silmas tasapinnaliste peptiidsidemete hoidmist. Alfa-heeliks on looduses kõige tuntum heeliks. See koosneb haavatud polüpeptiidahelast, milles aminohapete külgahelad laienevad keskelt väljapoole, mis võimaldab sellel säilitada oma kuju. Neid võib leida laias valikus mitmesuguseid valke, alates globaalsetest valkudest, näiteks müoglobiinist kuni keratiinini, mis on jäme proteiin. See võib olla kas antud privileeg või vasakpoolne abistamine, kuid on tõestatud, et alfa-spiraali silmust toetatakse, kuna külgahelad ei lähe vastuollu. See teave annab alfa-heeliksi püsivuse. Alfa-heeliksi lokkide iga pöörde jaoks on 3,6 amino-söövitavat ladestust.

Mis on beeta-volditud leht?

Beetaplekiga lehte, mida nimetatakse ka b-leheks, määratletakse valkudes esineva iseloomuliku sekundaarse struktuuri standardmotiivina. Selle eristamiseks teiste valkude suhtes saab asjaolu, et see koosneb ahelatest, millel on ühendus vähemalt kahe või kolme vesinikuaatomiga, mis esinevad plisseeritud lehe moodustavas struktuuris. P-ahel on polüpeptiidi ankur, mis on tavaliselt 3 kuni 10 aminohapet pikk ja mille selgroog on laienenud. Β-lehtede supramolekulaarsed seosed on hõlmanud valgukoguste ja fibrillide paigutust, mida on täheldatud arvukates inimeste haigustes, eriti amüloidoosides, näiteks Alzheimeri malady. See struktuur juhtub siis, kui polüpeptiidahela kaks osa katavad üksteist ja moodustavad üksteisega vesiniksidemete joone. See toiming võib toimuda paralleelselt või paralleelse plaani suhtes vaenulikult. Paralleelselt ja sama mänguplaani vastas on polüpeptiidahela suundumise otsene tulemus. Beetaga kortsutatud lehele on vastav struktuur α-kortsuline leht. See struktuur on entusiastlikult vähem ideaalne kui beetaplekiga leht ja on valkudes tõeliselt pretsedenditu. Α-kortsutatud lehte kirjeldatakse selle karbonüül- ja aminorühmade paigutuse järgi; karbonüülrühmi reguleeritakse kokku ühes rubriigis, samal ajal kui kõik N-H kogumid on reguleeritud teisel viisil.

Peamised erinevused

1. Motiiv, mis asub valkude sekundaarstruktuuril ja muutub standardiks parempoolse rullitud või spiraalse kinnitusena, mis eristab heeliksit, seega üldtuntud kui alfa-heeliks. Teisest küljest määratletakse beeta-volditud leht, mida nimetatakse ka b-leheks, valkudes esineva iseloomuliku sekundaarse struktuuri standardmotiiviks.
2. Aminohapete -R-rühmad eksisteerivad spiraali välispinnal, samas kui -R-rühmad esinevad lehe välis- ja sisepinnal.
3. Alfa-spiraal on polüpeptiidahel, mis on poolvormitud ja keritud vedrumehelises struktuuris, mida hoiab vesinikside. Teisest küljest valmistatakse beeta-volditud lehed beeta-ahelatest, mis on külg küljest seotud vähemalt kahe selgroogu moodustava vesiniksidemega.
4. Helix võib olla vasakpoolne (beeta) või parempoolne, kus alfa-spiraal on pidevalt parempoolne. Vastupidi, ahelad on üksteise suhtes reguleeritud nööriga, mis on paigutatud beeta-volditud lehtede teineteisele vastupidiseks.
5. Alfa-spiraali moodustumine toimub nii, et vesiniksidemed tekivad polüpeptiidahelas spiraalsete struktuuride loomiseks. Teisest küljest eksisteerivad beeta-volditud lehed, ühendades kaks või enam kui kaks vesiniksidemetest pärit beeta-ahelat.